Localisation cellulaire des protéines

Protéine — Wikipédia

Thus, the nuclear membrane must ensure a strict and selective molecular control of exchanges between the nucleus and the rest of the cell, not only to protect and correctly transmit genetic information but also to synchronize nuclear and cytoplasmic functions. Studies over the past ten years led to the identification of targeting sequences nuclear import or export sequences recognized by specific receptors, called importins and exportins, which induce transport through the nuclear pore complex.

Cargo-receptor interactions are orchestrated by Ran, a small and abundant GTPase. This gradient controls the directionality of nucleocytoplasmic transport pathways since cargo-importin complexes are induced to disassemble upon binding to RanGTP in the nucleus whereas RanGTP is used to assemble cargo-exportin complexes. In this review, we focus on what is known about the various steps involved in nuclear export of proteins, an intracellular route discovered more than 40 years ago, which has remained largely uncharacterized until recently.

Furthermore, the regulation of nuclear transport is now considered one of the most efficient mechanisms to adapt cellular responses to environment conditions by restricting access to nuclear or cytoplasmic compartments.

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In particular, we illustrate here how nuclear export regulation participates to the control of transcriptional responses, cell cycle progression or the establishment of cell polarity. Les ions et les molécules de poids moléculaire inférieur à 40 kDa peuvent diffuser librement à travers le pore nucléaire. Ces protéines interagissent avec le substrat, le pore nucléaire et la GTPase Ran. Ainsi, la protéine hnRNP C ou la lamine B, qui sont très fortement ancrées dans le noyau, ne sont jamais exportées.

En revanche, toute protéine non retenue peut être transportée transitoirement vers le cytoplasme. Certaines protéines cellulaires ou virales telles hnRNPA1 ou la protéine Rev du virus VIH-1 présentent, en revanche, la capacité de sortir très rapidement du noyau. Récemment, des données inattendues ont montré que la calréticuline, une protéine de liaison au calcium, est responsable du transport des récepteurs nucléaires hormonaux du noyau vers le cytoplasme [18].

Ces facteurs régulateurs du cycle de Ran présentent une compartimentation intracellulaire très bien définie Figure 1. Les exportines interagissent avec RanGTP dans le noyau mais la formation de ce complexe dépend de la présence du substrat à exporter. Des données récentes indiquent que la protéine NXT1 NTF2 - related export protein 1 participerait à cette étape de dissociation.

Notons que RanBP2 constitue un excellent candidat du site de dissociation puisque: 1 elle est elle-même une nucléoporine localisée sur les fibrilles cytoplasmiques du pore ; 2 elle présente des sites de reconnaissance de Ran et des exportines ; et, enfin, 3 elle permet de concentrer RanGAP à la sortie du pore en interagissant spécifiquement avec la forme sumoylée majoritaire de RanGAP [].

Ainsi, la localisation des facteurs de transcription dans le compartiment nucléaire, étape indispensable à leur activité, est dans bien des cas soumis à une régulation très stricte.

Sciences de la vie et de la Terre

Perkovic, M. Carlini, L. Sateriale, A.

Malkusch, S. Cell Biol. Eckhardt M.

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Jones S. Methods 8, Klein T. Dellagiacoma C. Banala, S. USA , Flux de travail.

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